Исследователи из Университета штата Флорида под руководством докторанта физики Кэмпиона Лунга достигли значительных результатов в исследовании человеческого сердечного белка альфа-тропомиозина, который является важным компонентом молекулярного уровня, который контролирует сокращение сердца при каждом ударе.
Используя метод визуализации, называемый атомно-силовой микроскопией, Лунг достиг двух "первые": первое прямое изображение отдельных молекул альфа-тропомиозина, которые очень малы – примерно 40 нанометров в длину – и первые продемонстрированные примеры измерения гибкости сердечного белка человека. Отсюда он установил базовый уровень того, насколько гибкой должна быть нормальная версия белка в здоровом сердце человека.
"Это фундаментальное исследование важно для расширения нашего понимания того, как человеческое сердце обычно функционирует на молекулярном уровне," Лунг сказал. "Гибкость альфа-тропомиозина определяет, насколько эффективно или правильно сердечная мышца будет сокращаться при каждом ударе, и имеет значение для защиты сердца от сердечно-сосудистых заболеваний.
"До этого исследования мы не знали, насколько гибким был этот белок," Лунг сказал. "Используя эти результаты, теперь мы можем провести последующие исследования, чтобы сравнить связанные с заболеванием мутанты этого белка, чтобы увидеть, насколько они отклоняются от нормальных версий."
Лунг был ведущим автором статьи "Длина персистенции сердечного a-тропомиозина человека, измеренная с помощью прямой зондовой микроскопии одиночных молекул," который был опубликован в журнале PLoS ONE. Он проводил исследования с профессором физики Хуань-Сян Чжоу и профессором биологии П. Брайант Чейз, оба из штата Флорида.
Когда в сердце генерируется электрический сигнал, заставляющий его сокращаться, кальций высвобождается внутри каждой клетки сердечной мышцы. Затем кальций связывается с белком, называемым тропонином, и это запускает "изгибающееся движение" альфа-тропомиозина, который позволяет другому белку под названием миозин – моторному белку – взаимодействовать с актиновыми филаментами тропонина / тропомиозина. Эта серия событий вызывает сокращение сердца, которое перекачивает кровь. Последующее удаление кальция внутри каждой сердечной клетки – это то, что расслабляет сердце, что позволяет ему наполняться кровью, которая будет накачиваться при следующем ударе.
"Альфа-тропомиозин является ключевым элементом, который заставляет сигнал кальция либо включать сердце, заставляя его сокращаться, либо выключать его, заставляя его расслабляться," Чейз сказал. "Существует оптимальный диапазон гибкости альфа-тропомиозина для нормального функционирования сердца. Молекула может быть слишком жесткой или слишком гибкой, что может привести к сердечно-сосудистым заболеваниям. В конечном итоге мы думаем, что эволюция настроила механические свойства этих белков для оптимального функционирования сердца."