Исследование было выполнено студентами доктора философии Стивеном Роетерсом (Фургон ‘t Hoff Институт Молекулярных Наук, Амстердамский университет, под наблюдением преподавателя Сандера Уоутерсена) и Aditya Iyer (AMOLF, под наблюдением преподавателя Винода Сабраманиэма, Амстердамского свободного университета), в сотрудничестве с Владимиром Коганом и преподавателем Мирей Классан из Университета Твенте (UT).Используя комбинацию методов, среди которой атомной микроскопии силы, УЛЬТРАФИОЛЕТОВО-КРУГЛОГО дихроизма, дифракции рентгена и двумерной инфракрасной спектроскопии, исследователи выполнили структурный анализ, чтобы объяснить различия в скоплении альфы-synuclein дикого типа (WT-α S) и так называемый C-терминал усеченная форма белка, испытывающего недостаток в 32 аминокислотах в конце C-терминала (1 108 \U 0026\alpha; S).
Последний, как недавно наблюдали другие группы, был довольно распространен в естественных условиях. Это формирует совокупности более быстро и было связано с прогрессивной формой болезни Паркинсона.Исследователи приходят к заключению что волоконца, сформированные 1 108 \U 0026\alpha; S более сильно искривлены и что – возможно, из-за более сильного поворота – их ядро волоконца более выставлено, чтобы оросить. Расстояние между соединенными с водородом листами белка в волоконце, кажется, больше.
Эти различия между 1 108 \U 0026\alpha; S и WT-α S волоконца, несмотря на это, объявлены этим WT-α S мономеры не превращаются в волоконца, отобранные от коротких частей 1 108 \U 0026\alpha; S волоконца.Объясняя ключевые структурные аспекты двух волокнистых разновидностей, особенно более цитостатических 1 108 \U 0026\alpha; S волоконца, исследователи надеются дать представления, способствующие пониманию молекулярных механизмов, лежащих в основе болезни Паркинсона и других связанных крахмалистых болезней.